Über 250 Stunden verfolgte das Forschungsteam, wie sich an der Oberfläche der Faser potenziell toxische Moleküle bildeten. Die Ergebnisse wurden im Fachmagazin «Science Advances» publiziert. Anhäufungen von Eiweissen im Gehirn werden verdächtigt, mit der Entstehung von Demenzerkrankungen zusammenzuhängen, weshalb sie als vielversprechendes Ziel für neue Therapieansätze gelten. Bekannt ist bereits, dass sich falsch gefaltete Proteine zu faserartigen Strukturen verklumpen, sogenannten Fibrillen.
Die im Rahmen dieser Studie beobachtete besondere Subspezies der Fibrillen weise an ihren Kanten und der Oberfläche eine besonders hohe katalytische Aktivität auf, teilte die Eidgenössische Materialprüfungs- und Forschungsanstalt (Empa) am Montag mit. An der Oberfläche lagern sich neue Eiweissbausteine an, was zur Bindung von langkettigen Fibrillen führt.
Die Proteine wurden unverändert in einer Salzlösung bei Raumtemperatur analysiert, was den physiologischen Bedingungen im menschlichen Körper entspricht. Im Anschluss wurden die Analysen mit molekularen Modellrechnungen abgeglichen.
(sda)
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